3 چهار سطح ساختار پروتئین

پروتئین ها بلوک ساختارهای سلولی و موتورهای فعالیتهای سلولی هستند. آنها از نظر ماهیت ماژولار هستند و تعامل آنها با سایر مولکول های موجود در سلول به حضور دامنه های عملکردی خاص متکی هستند. شکل دقیق دامنه ، ناشی از وجود پیوندهای غیر کووالانسی بین باقیمانده ها در یک زنجیره پلی پپتید در مورد عملکرد تصمیم می گیرد. بهترین نمونه شناخته شده از رابطه شکل ، تئوری "کلید و قفل" عملکرد آنزیمی است. تغییر جیب آنزیمی ، به دلیل جهش یا اصلاح باقیمانده اسید آمینه ، میل و/یا ویژگی آنزیم را تغییر می دهد. به طور خلاصه ، هرچه تناسب بهتر بین دو مولکول ، عملکرد بهتر آن باشد ، می توان پیوندهای بیشتری ایجاد کرد ، سیگنال سریعتر می تواند عبور کند ، یا دو مولکول قوی تر به هم وصل شوند (فکر می کنید مولکول های چسبندگی).

ترکیب سه بعدی پروتئین به تعامل بین اسیدهای آمینه در زنجیره پلی پپتید بستگی دارد. از آنجا که دنباله اسیدهای آمینه مشروط به کد ژنتیکی است ، شکل پروتئین در DNA رمزگذاری می شود. پروتئین ها چهار سطح سازمان دارند. ساختار اولیه به توالی خطی اسیدهای آمینه متصل به پیوندهای پپتید اشاره دارد. ساختار ثانویه از بسته بندی محلی زنجیره پلی پپتید به α- مارپیچ و برگه های β به دلیل پیوندهای هیدروژن بین پیوند پپتید-ستون فقرات کربن مرکزی تشکیل شده است. ساختار سوم (3D) شکلی است که ناشی از تاشو ساختارهای ثانویه است که توسط تعامل بین زنجیره های جانبی اسیدهای آمینه تعیین می شود. ساختار کواترنر ترتیب زنجیره های پلی پپتیدی را در آرایش چند زیر واحد توصیف می کند.

این فیلم 4 سطح ساختار پروتئین را نشان می دهد. اقتباس از بانک داده RCSBProtein تحت مجوز C C-by

تمام آنچه برای ارائه یک شکل منحصر به فرد پروتئین لازم است و بنابراین یک عملکرد منحصر به فرد در یک قطعه از DNA که به عنوان یک ژن شناخته می شود "نوشته شده" است. هر بار که یک ژن رونویسی می شود ، چه در طول عمر سلول یا در هر سلول که دارای همان DNA ، طبیعی یا نوترکیب باشد ، پروتئین ها به طور یکسان ظاهر می شوند و عملکرد از پیش برنامه ریزی شده خود را فرض می کنند.

ساختار اصلی پروتئین ها

پروتئین ها مهم ترین و همه کاره ترین دسته از ماکرومولکول ها در سلول هستند. نقش‌هایی که این مولکول‌ها بازی می‌کنند شامل هر چیزی از انتقال مواد مغذی، کاتالیزور واکنش‌های بیوشیمیایی گرفته تا اجزای ساختاری سلول‌ها یا موتورهای مولکولی است. پروتئین ها پلیمرهای خطی اسیدهای آمینه هستند که با پیوندهای پپتیدی به هم متصل شده اند. آنها از رشته الگوی DNA سنتز می شوند و حاوی توالی های اسید آمینه منحصر به فرد و خاص به شکل خطی هستند که به عنوان ساختار اولیه شناخته می شود.

تنها بیست اسید آمینه برای تولید هزاران پروتئین در یک سلول لازم و کافی است. این بدان معنا نیست که فقط بیست اسید آمینه وجود دارد. این یک تصور غلط رایج است. آمینو اسیدهای بی شماری در جهان وجود دارند، اما در سایر واکنش های متابولیک نقش دارند اما در سنتز پروتئین نقش ندارند. اینکه چگونه پروتئین فردی هویت خود را به دست می آورد، در ترکیب منظم اسیدهای آمینه نهفته است که تمام ویژگی های آن را تعیین می کند.

اسیدهای آمینه ای که توسط یک پیوند پپتیدی به هم متصل می شوند، زنجیره پلی پپتیدی نامیده می شوند. زنجیره پلی پپتیدی از دنباله ای از اسیدهای آمینه تشکیل شده است که توسط ژن دیکته می شود. دنباله ای از زنجیره های آمینو اسیدی تنوع حیاتی را برای برآوردن نیازهای زندگی فراهم می کند. حفظ توالی های پروتئینی خاص آنقدر مهم است که سلول مکانیسم های تنظیمی دارد تا اطمینان حاصل شود که فقط پروتئین های کامل تولید می شوند. هر دنباله جداگانه دارای یک ترتیب منحصر به فرد است که عملکرد بسیار منحصر به فردی را منتقل می کند. اگر بخواهید یک آرایش زنجیره را تغییر دهید، آن زنجیره عملکرد کاملاً متفاوتی خواهد داشت. اگر توالی نامرتب باشد، عملکرد پروتئین می تواند به خطر بیفتد یا به طور کامل از بین برود. اما همه جهش‌ها یا تغییرات پروتئین منجر به عواقب فاجعه‌باری نمی‌شوند. برخی از آنها سلول و ارگانیسم را بهتر با فشارهای محیطی سازگار می کنند، فرآیندی که شما آن را تکامل می دانید.

خواص اسیدهای آمینه و تفاوت های زنجیره جانبی آنها

آمینو اسیدها ساختار باز یکسانی دارند که برای تشکیل پیوند شیمیایی مناسب بین مولکول های مجاور مهم است. هر اسید آمینه دارای یک کربن مرکزی است که به عنوان کربن α تعیین می شود. کربن α همیشه دارای چهار گروه زیر است:

1. -NH2 یک گروه آمینه پایه است
2. -COOH یک گروه اسیدی (معروف به گروه کربوکسیل)
3. -H یک اتم هیدروژن
4. -R یک زنجیره جانبی

-R نماد زنجیره جانبی متغیر است، که تنها گروه شیمیایی است که در بین تمام بیست اسید آمینه متفاوت است. اساساً زنجیره جانبی آمینو اسید را منحصر به فرد می کند و می توان آن را به عنوان اثر انگشت آن در نظر گرفت.

مهمترین خاصیت اسیدهای آمینه که بر تاشو تأثیر می گذارد و متعاقباً عملکرد کل مولکول پروتئین تعامل شناخته شده و قابل پیش بینی آنها با آب است. بنابراین ، اسیدهای آمینه می توانند به گروه های آبگریز و آبگریز تقسیم شوند. اسیدهای آمینه هیدروفوبیک ، با نام مستعار غیر قطبی ، هیدروکربن های اشباع شده به عنوان زنجیره های جانبی خود را دارند. این اسیدهای آمینه عبارتند از: آلانین ، والین ، متیونین ، لوسین و ایزولوسین و دو اسید آمینه با حلقه های معطر تریپتوفان و فنیل آلانین. اسیدهای آمینه هیدروفوبیک و غیر قطبی نقش مهمی در تاشو پروتئین دارند زیرا تمایل دارند با هم جمع شوند و از آب دور شوند. این اسیدهای آمینه معمولاً دامنه های transmembrane را تشکیل می دهند و در قسمت داخلی آبگریز اکثر پروتئین های کروی دفن می شوند.

اسیدهای آمینه آبگریز به راحتی با آب در تعامل هستند. این گروه شامل اسیدهای آمینه است که بر روی تفکیک و اسیدهای آمینه که قطبی هستند اما بدون بار شارژ می شوند ، به صورت یونیزه می شوند (چه منفی و هم مثبت). اسیدهای آمینه که دارای زنجیره های جانبی با گروه کربوکسیل علاوه بر گروه کربوکسیل در α-carbon استفاده شده در تشکیل پیوند پپتید هستند ، بار منفی نیز دارند. این باقیمانده ها اسید گلوتامیک و اسید آسپارتیک هستند - توجه داشته باشید که نام آنها به دلیل وجود دو گروه کربوکسیل حاوی اصطلاح "اسید" است.

زنجیره های جانبی لیزین ، آرژنین و هیستیدین دارای گروههای اساسی قوی هستند و از نظر مثبت شارژ می شوند. اسیدهای آمینه آبگریز که قطبی هستند اما بدون شارژ هستند مارچوبه ، گلوتامین ، سرین ، ترئونین و تیروزین هستند. زنجیره های جانبی آبگریز و بار اسیدهای آمینه بر روی سطح پروتئین قرار می گیرند و به ویژه در جیب های آنزیمی یا مولکول های حمل و نقل گسترده هستند. بارهای الکتریکی در معرض ماهیت و فعالیت پروتئین را به سایر مولکول ها منتقل می کند و مانند آهنربایی ها عمل می کنند که نیروهای مشابه را برای تعامل جذب می کنند.

چندین اسید آمینه به دلیل ویژگی های منحصر به فرد در زنجیره های جانبی آنها در ساختار پروتئین نقش دارند. ساختار پرولین با سایر اسیدهای آمینه متفاوت است در این واقعیت که زنجیره جانبی آن به نیتروژن و همچنین کربن مرکزی پیوند خورده است. این اسید آمینه از نظر شیمیایی غیر واکنشی (آبگریز) است ، اما به دلیل حلقه پنج عضو آن ، هندسه یک پروتئین تاشو را مختل می کند که باعث می شود با معرفی جسمی کینک ها و خم شدن به یک زنجیره پلی پپتیدی ، تغییر شکل به صورت فساد ایجاد شود. گلیسین به هیچ وجه فقط یک اتم هیدروژن دوم متصل به α-carbon نیست. با نمایش شخصیت قطبی قوی یا الکترونگاتوری ، به طور معمول در مکانهایی مشاهده می شود که قسمت هایی از زنجیره پلی پپتید خم می شوند و به یکدیگر نزدیک می شوند.

سیستئین یک اسید آمینه است که معمولاً به دلیل تأثیر بسیار زیادی در ساختار پروتئین شناخته می شود. این گروه دارای یک گروه سولفیدریل است که مسئول تشکیل اوراق قرضه دی سولفید است که ساختار سوم پروتئین ها را تثبیت می کند و به عملکردهای مولکولی که بعداً در این متن یاد خواهید گرفت ، بسیار کمک می کند.

ساختار ثانویه و همه حلقه ها

چگونه می دانیم پروتئین ها هنگام تاشو واقعاً چگونه به نظر می رسند؟دو روش وجود دارد که به ما امکان می دهد به ساختار پروتئین نگاه کنیم. پراش اشعه ایکس و رزونانس مغناطیسی هسته ای (NMR). روش پراش اشعه ایکس یک نقشه کانتور سه بعدی از الکترون ها را در یک کریستال پروتئین بر اساس چگونگی گزش اشعه X هنگام عبور از نمونه تولید می کند. NMR از فاصله بین پروتئین ها در محلول اشباع شده و اطلاعات مربوط به محدودیت های فضا برای تعیین ساختارهای برابر هر پروتئین استفاده می شود. این دو آزمایش در کنار هم به ما کمک می کند تا بفهمیم شکل تاشو یک پروتئین چیست.

شکل یک پروتئین صرفاً توسط توالی اسید آمینه در زنجیره پلی پپتید تعیین می شود. درست است؛این دقیقاً مانند DNA است ، کد منحصر به فرد یک طراحی منحصر به فرد را ایجاد می کند. تاشو پروتئین نتیجه خصوصیات بدنی زنجیرهای جانبی اسیدهای آمینه و تعامل آنها با محیط اطراف آنها است. پروتئین ها در چندین مرحله یا سطح در ساختار پروتئین به انرژی ترین شکل به نام حالت بومی می رسند.

تاشو و معماری پروتئین

هنگامی که در معرض شرایط موجود در سیتوزول یا لومن ER قرار گرفت ، زنجیره های پلی پپتید سازمان موضعی به نام ساختار ثانویه را فرض می کنند که تعامل بین زنجیره های جانبی اسیدهای آمینه با یکدیگر و آب را بهینه می کند. ستون فقرات پلی پپتید به ترتیب به مارپیچ ها و روبان های α- مارپیچ و ورق های β می رسد. هر دو α- Helix و β-heet بخش هایی از پلی پپتید هستند که دارای هندسه منظم هستند و با چرخش های ملایم و نه چندان حساس در کنار هم قرار می گیرند و با حلقه های کمتر سازمان یافته از هم جدا می شوند.

Alpha Helix ساختاری است که α-carbons را با چرخش بسته بندی می کند و زوایای مطلوب را برای تشکیل پیوند هیدروژن قوی و بسته بندی محکم زنجیره های جانبی فراهم می کند. ورق های بتا ساختارهای مسطح تشکیل شده از چندین رشته β هستند که از طریق پیوند هیدروژن به β-β- رشته های همسایه متصل می شوند. در ورق β ، زنجیره پلی پپتید می تواند در همان جهت (موازی) یا مخالف (ضد موازی) اجرا شود. پیوندهای هیدروژن هنگامی که ورق β دارای رشته های ضد موازی و نه موازی باشد ، پایدارتر است. ورق های موازی تمایل به دفن در ساختار پروتئین دارند. ساختارهای ثانویه با کشش های بدون ساختار که چندین حلقه را تشکیل می دهند متصل می شوند.

ساختار سوم پروتئین

روش های بسیاری وجود دارد که ساختارهای ثانویه می توانند در یک شبکه بزرگ سه بعدی جمع شوند. ساختار سوم پروتئین ترکیبی سه بعدی از α- مارپیچ و برگه های β است که در نتیجه تعامل غیر کووالانسی بین گروههای جانبی اسیدهای آمینه و محیط اطراف پلی پپتید منفرد در کنار یکدیگر قرار می گیرد. در این مرحله ، پروتئین ها با پیوندهای اضافی مانند اوراق قرضه دی سولفید بین دو سیستئین ، ساختار خود را شروع می کنند. مهمترین ویژگی ساختارهای سوم ، حضور مناطق محافظت شده با توابع مشابه است که به عنوان حوزه های عملکردی شناخته می شوند. ساختارهای سوم پایدارتر هستند و در واقع ، بیشتر آنها در طول عمر پروتئین ، اغلب چندین بار شکل تغییر می دهند. تغییرات ساختاری در این حوزه های عملکردی پایه و اساس عملکرد پروتئین است. آنها می توانند در حین تاشو پروتئین و بلوغ یا برگشت پذیر دائمی باشند و به عنوان روشی برای تنظیم فعالیت پروتئین در یک واکنش توسط مقیاس واکنش عمل کنند. حوزه های پروتئین مناطقی از فعالیت مشابه هستند. آنها لزوماً دنباله ای محافظت نمی کنند. به عنوان مثال ، یک دامنه کیناز ، مسئول اتصال به گروه فسفات شکل متفاوتی دارد و توالی وابسته به بستر گروه فسفات به آن وصل شده است. ساختارهای ثانویه تشکیل دامنه ها مجبور نیستند به صورت متوالی در یک زنجیره پلی پپتیدی قرار بگیرند. آنها حتی ممکن است بخش هایی از پلی پپتیدهای مختلف در مورد پروتئین های مولتییمری باشند.

نقوش زیر گروهی از حوزه های عملکردی هستند که توالی های تکاملی محافظت شده دارند و البته به آنها شکل محافظت می کنند. یک مثال ، نقوش سیم پیچ سیم پیچ بسیار منظم از دو مارپیچ α است که برای تشکیل پیکربندی فیبری که پایه دیمرهای پایدار است ، جفت می شوند. معمولاً ، دو مارپیچ α یکسان وجود دارد که در یک ترکیب چپ دست در اطراف یکدیگر پیچیده شده و توسط فعل و انفعالات آبگریز تثبیت می شوند. پیوندهای یونی بین مولکولی بین زنجیره های جانبی در یک مارپیچ α ، 3. 6 باقیمانده از هم ، فضای باقیمانده آبگریز را برای تعامل با یک نقوش مشابه بر روی پروتئین مخالف فراهم می کند.

ساختار چهار ضلعی

ساختار کواترنر نتیجه مونتاژ دو یا چند پلی پپتید در یک پروتئین چند عملکردی عملکردی است. زیر واحد ها با تعامل بین دامنه ها یا مناطق موجود در پروتئین مونتاژ می شوند و توسط فعل و انفعالات آبگریز (دو آینه مرطوب) و پیوندهای دی سولفید در کنار هم نگهداری می شوند. اگر زیر واحد ها یکسان باشند ، ساختار با پیشوند HOMO توصیف می شود و اگر با پیشوند هترو متفاوت باشد (مانند عضله گلیکوژن فسفریلاز همودیمر یا مانند پروتئین های G هتروتریمریک)

فرآیندهای داخل سلولی مانند سیگنالینگ به تعامل بین مولکول ها بستگی دارد. هرچه تناسب مولکولی بین دو مولکول بهتر باشد ، پیوندهای بیشتری می توانند ایجاد کنند و یا تعامل را قوی تر کنند (میل بین آنها). توالی اسید آمینه توسط یک ژن دیکته می شود ، و به نوبه خود خصوصیات زنجیره های جانبی اسیدهای آمینه در مورد شکل و به نوبه خود در مورد تعامل تصمیم می گیرند.

مجوز

فیزیولوژی سلول کپی رایت © توسط مالگوزیا Wilk-blaszczak. کلیه حقوق محفوظ است.< SPAN> ساختار کواترنر نتیجه مونتاژ دو یا چند پلی پپتید در یک پروتئین چندتایی عملکردی است. زیر واحد ها با تعامل بین دامنه ها یا مناطق موجود در پروتئین مونتاژ می شوند و توسط فعل و انفعالات آبگریز (دو آینه مرطوب) و پیوندهای دی سولفید در کنار هم نگهداری می شوند. اگر زیر واحد ها یکسان باشند ، ساختار با پیشوند HOMO توصیف می شود و اگر با پیشوند هترو متفاوت باشد (مانند عضله گلیکوژن فسفریلاز همودیمر یا مانند پروتئین های G هتروتریمریک)